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Friedrich Johann Bonhoeffer (* 10. August 1932 in Frankfurt am Main) ist ein deutscher Physiker, Molekularbiologe und Neurowissenschaftler.
Leben
Er ist der Sohn von Karl Friedrich Bonhoeffer und Bruder von Martin Bonhoeffer. Bonhoeffer studierte Physik und wurde 1958 in Göttingen in Kernphysik promoviert (Dr. rer. nat.). Als Post-Doktorand war er an der University of California, Berkeley, wo er sich mit physikalischer Chemie von Makromolekülen beschäftigte. Er war ab 1961 am Max-Planck-Institut für Virusforschung in Tübingen und Gruppenleiter am Friedrich Miescher Labor in Tübingen. Seit 1972 war er Direktor der Biophysikalischen Abteilung am Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie in Tübingen (bis zur Umbenennung 1984 MPI für Virusforschung).
Bonhoeffer unternahm in den 1960er und 1970er Jahren Pionierarbeiten in der Untersuchung der DNA-Replikation. Er entwickelte mit Heinz Schaller ein neuartiges System zur In-vitro-Synthese von DNA und er identifizierte mit Schaller die DNA-Polymerase III. Ab den 1980er Jahren wandte er sich der Entwicklungsbiologie zu, und suchte insbesondere nach den von Roger Sperry postulierten Molekülen, die für die Morphogenese von Verbindungen im Gehirn verantwortlich waren und das Wachstum der Axone im Embryo zum Beispiel von Retina zu Tectum steuerten. Die ersten solchen Moleküle (Ephrin A) identifizierte sein Labor in Tübingen und unabhängig John Flanagan in Harvard.
2007 erhielt er den Ralph-W.-Gerard-Preis und 1996 den Neuronal Plasticity Prize. Er ist seit 1994 Mitglied der Leopoldina.
Er ist der Vater von Tobias Bonhoeffer.
Literatur
- William A. Harris, Christine E. Holt (Herausgeber), Vorwort zu Journal of Neurobiology, Band 59, 2004, Nr. 1 (Dedication to Friedrich Bonhoeffer)
Schriften
- mit B. K. Müller, U. Drescher: Novel gene families involved in neural pathfinding,Curr. Opin.Genet.Dev., Band 6, 1996, 469–474
- mit U. Drescher, C. Kremoser, C.Handwerker, J. Löschinger, M. Noda: In vitro guidance of retinal ganglion cell axons by RAGS, a 25 kDa tectal protein related to ligands for Eph receptor tyrosine kinases, Cell, Band 82, 1995, S. 359–370.